(inmunoglobulina) esencial en el sistema inmunitario, producida por el tejido linfático del hombre o los animales, en respuesta al contacto con un antígeno (bacteria, virus u otras sustancias). Sirve para proteger contra agentes extraños al organismo y que producen enfermedad
Su función principal es defender el cuerpo humano .
ESTRUCTURA QUIMICA GENERAL
La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una so
la unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Anticuerpo
Estan constituidas por cuatro cadenas polipeptídicas: Dos cadenas pesadas (H) de aproximadamente 50 - 70 kD, idénticas entre si, y dos cadenas livianas (L) de aproximadamente 23 - 255 kd, iguales entre si. Las dos cadenas pesadas están unidas por enlaces disulfuro y a su vez cada cadena liviana esta unida a cada cadena pesada por enlaces disulfuro.
Las cadenas livianas pueden ser de dos tipos: kappa o lambda. En el humano, el 65% de los anticuerpos poseen cadenas kappa y el 35% lambda. Ambas poseen aproximadamente 214 aminoácidos de longitud, que se dividen en dos regiones o dominios: uno llamado región variable de la cadena liviana (V1) que incluye los primeros 107 aminoácidos, y la llamada región constante de la cadena liviana (c1) que incluye la segunda mitad de la cadena. Cada uno de estos dominios posee puentes disulfuro intercatenarios entre las regiones variable y constante.
Las cadenas pesadas son esencialmente de 5 tipos diferentes: mu., delta, gamma, Epsilon y alfa. Según la cadena pesada que use el anticuerpo se define su clase o isotipo: so posee cadenas mu el anticuerpo se denomina inmunoglobulina M o IGM; si posee delta se llama Igd, si posee gamma IgG. Para algunas cadenas pesadas existen subclases diferentes: hay cuatro subclases de gamma: gama 1, 2, 3, y 4, que originan IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Hay 9 cadenas pesadas distintas para el humano.
Las cadenas pesadas también poseen un dominio o región variable de la cadena pesada (Vh), que involucra a los primeros 115 aminoácidos de la cadena. Poseen a continuación una región constante de la cadena pesada (Ch) que se subdivide en 3 dominios, de aproximadamente 110 aminoácidos cada una (CH1, CH2 y CH3). La región Vh posee un puente disulfuro intercatenario, mientras que cada dominio Ch también posee enlaces disulfuro.
Los enlaces disulfuro que unen entre si a las cadenas pesadas (cuyo numero varia en las distintas clases y subclases de inmunoglobulinas) están localizados entre los dominio Ch1 y Ch2; esta porciòn de la molécula recibe el nombre de región bisagra.
Las cadenas livianas pueden ser de dos tipos: kappa o lambda. En el humano, el 65% de los anticuerpos poseen cadenas kappa y el 35% lambda. Ambas poseen aproximadamente 214 aminoácidos de longitud, que se dividen en dos regiones o dominios: uno llamado región variable de la cadena liviana (V1) que incluye los primeros 107 aminoácidos, y la llamada región constante de la cadena liviana (c1) que incluye la segunda mitad de la cadena. Cada uno de estos dominios posee puentes disulfuro intercatenarios entre las regiones variable y constante.
Las cadenas pesadas son esencialmente de 5 tipos diferentes: mu., delta, gamma, Epsilon y alfa. Según la cadena pesada que use el anticuerpo se define su clase o isotipo: so posee cadenas mu el anticuerpo se denomina inmunoglobulina M o IGM; si posee delta se llama Igd, si posee gamma IgG. Para algunas cadenas pesadas existen subclases diferentes: hay cuatro subclases de gamma: gama 1, 2, 3, y 4, que originan IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Hay 9 cadenas pesadas distintas para el humano.
Las cadenas pesadas también poseen un dominio o región variable de la cadena pesada (Vh), que involucra a los primeros 115 aminoácidos de la cadena. Poseen a continuación una región constante de la cadena pesada (Ch) que se subdivide en 3 dominios, de aproximadamente 110 aminoácidos cada una (CH1, CH2 y CH3). La región Vh posee un puente disulfuro intercatenario, mientras que cada dominio Ch también posee enlaces disulfuro.
Los enlaces disulfuro que unen entre si a las cadenas pesadas (cuyo numero varia en las distintas clases y subclases de inmunoglobulinas) están localizados entre los dominio Ch1 y Ch2; esta porciòn de la molécula recibe el nombre de región bisagra.
Existen 5 tipos de anticuerpos:
Estos se encuentran con un 80% en el plasma, su función es atravesar la placenta y fijar el complemento.
Sus características son: contiene 4 polipéptidos , es simétrica. Tiene 2 cadenas largas o pesadas y 2 cadenas cortas.
Poseen carbohidratos, y sus cadenas ligeras poseen un extremo carboxico Terminal muy conservado y un extremo amino Terminal variable.
Sus características son: contiene 4 polipéptidos , es simétrica. Tiene 2 cadenas largas o pesadas y 2 cadenas cortas.
Poseen carbohidratos, y sus cadenas ligeras poseen un extremo carboxico Terminal muy conservado y un extremo amino Terminal variable.
Existe una zona o región bisagra que es móvil y facilita la unión del antígeno.
IgM:
Estos se encuentran en la superficie de los linfocitos B, su función es fijar el complemento y se unen al linfocito B.
Sus características son: tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas, las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas y no atraviesan la placenta.
Son las primeras que aparecen con al exposición al antígeno, forman la respuesta primaria.Sus características son: tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas, las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas y no atraviesan la placenta.
IgD:
Estos se encuentran en la superficie de algunos linfocitos B sanguíneos, su función consiste en servir de receptor de antígenos en los linfocitos B que no han sido expuestos a los antigenos.
Sus características son: tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas , las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas. Tienen muchos carbohidratos y poseen 2 sitios de unión formados por linfocitos T.
Sus características son: tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas , las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas. Tienen muchos carbohidratos y poseen 2 sitios de unión formados por linfocitos T.
Poseen la forma típica en Y
IgE:
Estos se encuentran en la superficie de los mastocitos y los basòfilos , su función es intervenir en la respuesta retardada en un tipo de alergia.
Sus características son : tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas.
Sus características son : tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas.
IgA :
Estos se encuentran en las mucosas con el tubo digestivo, el tracto respiratorio y el tracto urogenital , su función es fijar el complemento y actuar en una primera línea de defensa frente a antígenos bacterianos y víricos.
Sus características son : tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas, las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas, forman el 13% de los compuestos del suero y presentan el componente secretorio .
Sus características son : tiene 2 cadenas de proteínas ligeras y 2 cadenas de proteínas pesadas, las 4 proteínas que forman el anticuerpo están unidas por un puente entre 2 cisteinas, forman el 13% de los compuestos del suero y presentan el componente secretorio .
La reacción antígeno-anticuerpo se
efectúa a través de múltiples enlaces
no covalentes entre una parte del antígeno
y los aminoácidos del sitio de unión del anticuerpo. La reaccion
se caracteriza por su especificidad, rapidez ,
espontaneidad y reversibilidad.
En la respuesta primaria (A), el linfocito B reconoce la conformación del epitopo, lo que lo hace expresar en su superficie receptores para citoquinas. Los macrófagos y linfocitos T CD4+ liberan factor de necrosis tumoral (TNF), interluequinas 1 y 6, citoquinas que estimulan a los linfocitos B a proliferar y diferenciarse a células plasmáticas. Estas secretan IgM de baja afinidad. La respuesta primaria deja células B de memoria.En la respuesta secundaria, los linfocitos B de memoria reconocen al epitopo y expresan receptores para un conjunto de citoquinas responsables de una respuesta que presenta predominio de IgG, que es más vigorosa y de mayor afinidad. En esta respuesta es de crucial importancia la presencia de linfocitos T CD4+ que han reconocido al antígeno y que a través de la liberación de citoquinas influyen en estos cambios cualitativos de la respuesta. Los efectos de estas citoquinas se resumen como proliferación linfocitaria, diferenciación a células plasmáticas, variación de isotipo y aumento de afinidad. Esta respuesta deja células B y T CD4+ de memoria.
http://www.med.uchile.cl/sitios_int/atlas/22.htmOPSONIZACION
Proceso por el cual se marca a un patógeno para su digestión y destrucción por un fagocito.La opsonizaciòn implica la uniòn de una opsonina, en especial, un anticuerpo, a un receptor en la membrana celular del petogeno tras la uniòn de la opsonina a la membrana, los fagocitos son atraidos hacia el patògeno.
